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來源: 發(fā)布時間:2021-09-04

等電點:按側鏈類別分組的20種蛋白氨基酸的滴定曲線當氨基酸可以按類別分組時滴定曲線的變化。除了酪氨酸之外,用滴定法來區(qū)分疏水性氨基酸是有問題的。在pH值介于兩個pKa值之間時,兩性離子占優(yōu)勢,但與少量的凈負離子和凈正離子在動態(tài)平衡中的共存。在兩個pKa值之間的精確中點處,凈負離子和凈正離子的痕量正好平衡,因此所有形式的平均凈電荷為零。這種酸堿度被稱為等電點π,因此π=1/2(pKa1+ pKa2)。各個氨基酸的pKa值略有不同,因此等電點也不同。對于帶有帶電側鏈的氨基酸,側鏈的pKa是有影響的。氨基酸的作用:或進入三羧循環(huán)氧化分解成CO2和H2O,并放出能量。91-55-4

蛋白質:蛋白質(protein)由不同的L型α-氨基酸所形成的線性聚合物,是一種生物大分子。蛋白質是組成人體一切細胞、組織的重要成分。機體所有重要的組成部分都需要有蛋白質的參與,較重要的還是其與生命現(xiàn)象有關。蛋白質是生命的物質基礎,是有機大分子,是構成細胞的基本有機物,是生命活動的主要承擔者,沒有蛋白質就沒有生命。機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與,蛋白質占人體重量的16%~20%,即一個60kg重的成年人其體內約有蛋白質9.6~12kg。人體內蛋白質的種類很多,性質、功能各異,但都是由20多種氨基酸(Amino acid)按不同比例組合而成的,并在體內不斷進行代謝與更新。22777-05-5整體結構:蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分子。

非蛋白質氨基酸:除了22種蛋白質氨基酸外,許多非蛋白質氨基酸是已知的。它們要么不存在于蛋白質中(如肉堿、γ-氨基丁酸、左旋甲狀腺素),要么不是由標準細胞機制(如羥脯氨酸和硒蛋氨酸)直接分離產(chǎn)生的。蛋白質中的非蛋白質氨基酸是通過翻譯后修飾形成的,翻譯后修飾是蛋白質合成過程中翻譯后的修飾。這些修飾通常對蛋白質的功能或調節(jié)至關重要。例如,谷氨酸的羧基化可以更好地結合鈣離子,膠原中含有羥脯氨酸,由脯氨酸的羥基化產(chǎn)生。另一個例子是通過賴氨酸殘基的修飾在翻譯起始因子 EIF5A 中形成腐胺賴氨酸。這種修飾也可以決定蛋白質的定位,例如,長疏水基團的加入可以使蛋白質結合到磷脂膜上。

蛋白質合成是生物按照從脫氧核糖核酸 (DNA)轉錄得到的信使核糖核酸(mRNA)上的遺傳信息合成蛋白質的過程。由于mRNA上的遺傳信息是以密碼形式存在的,只有合成為蛋白質才能表達出生物性狀,因此將蛋白質生物合成比擬為轉譯或翻譯。蛋白質生物合成包括氨基酸的活化及其與專一轉移核糖核酸(tRNA)的連接;肽鏈的合成(包括起始、延伸和終止)和新生肽鏈加工成為成熟的蛋白質 3大步驟。其中心環(huán)節(jié)是肽鏈的合成。蛋白質生物合成需核糖體、mRNA、tRNA、氨酰轉移核糖核酸 (氨酰tRNA)合成酶、可溶性蛋白質因子等大約200多種生物大分子協(xié)同作用來完成。非標準氨基酸:由通用遺傳密碼子直接編碼的20種氨基酸稱為標準氨基酸或標準氨基酸。

蛋白質還有一些被人熟知的理化性質: 1.蛋白質的變性:蛋白質受到酸、堿、尿素、有機溶酶、重金屬、熱、紫外光及X-射線等物理或化學的破壞,引起蛋白質自然之分子結構的改變,并引起生理活性的消失。 變性作用破壞了蛋白質的二級、三級、四級結構,一般不會影響其一級結構。變性蛋白質的特性:溶解度降低。生物活性消失。不能結晶。易受蛋白酶的水解。滴定曲線改變,因可滴定的官能基增加。-SH等基團的反應活性增加。2.蛋白質的鹽析:和蛋白質的變性相對應,在蛋白質溶液中加入大量中性鹽,以破壞蛋白質的膠體性質,使蛋白質從溶液中沉淀析出,稱為鹽析,這是一種可逆的過程NA(或初始轉錄產(chǎn)物)要經(jīng)過轉錄后修飾以形成成熟的mRNA,隨后mRNA就可以經(jīng)由核糖體被用作蛋白質合成的模板。蛋白質氨基酸:氨基酸是構成蛋白質的結構單元(單體)。91-55-4

氨基酸的作用與功效:祛除皮膚細胞過剩的自由基,有效延緩皮膚衰老。91-55-4

D -氨基酸用于外消旋結晶學中以產(chǎn)生中心對稱晶體,這(取決于蛋白質)可使蛋白質結構的測定更容易和更穩(wěn)健。氨基酸構型的 L 和 D 不是指氨基酸本身的光學活性,而是指甘油醛異構體的光學活性,理論上,氨基酸可以從甘油醛異構體中合成( D -甘油醛是右旋的; L -甘油醛是左旋的)。在另一種方式中,(S)和(R)指示符用于指示很全配置。蛋白質中幾乎所有的氨基酸都在α碳上,半胱氨酸是(R),甘氨酸是非手性的。半胱氨酸的側鏈與其他氨基酸的幾何位置相同,但是 R/S 術語相反,因為硫的原子序數(shù)高于羧基中氧的,側鏈優(yōu)先級更高,而與羧基相比,而大多數(shù)其他側鏈中的原子的優(yōu)先級更低。91-55-4