分離純化多肽的常用方法 分離方法 采取何種分離純化方法要由所提取的組織材料、所要提取物質(zhì)的性質(zhì)決定。對(duì)蛋白質(zhì)、多肽提取分離常用的方法包括：鹽析法、超濾法、凝膠過濾法、等電點(diǎn)沉淀法、離子交換層析、親和層析、吸附層析、逆流分溶、酶解法等。這些方法常常組合到一起對(duì)特定的物質(zhì)進(jìn)行分離純化，同時(shí)上述這些方法也是蛋白、多肽類物質(zhì)分析中常用的手段，如層析、叫泳等。 核磁共振,基質(zhì)輔助激光解析/ 離子化-飛行時(shí)間質(zhì)譜, 電霧離子化質(zhì)譜,連續(xù)流快原子轟擊質(zhì)譜,質(zhì)譜分析除上述方法之外，氨基酸組成分析、氨基酸序列分析、場(chǎng)解析質(zhì)譜、IR、UV 光譜、CD、圓而色譜、生物鑒定法、放射性同位素標(biāo)記法及免疫學(xué)方法等都已應(yīng)用于多肽類物質(zhì)的結(jié)果鑒定、分析檢測(cè)之中。濟(jì)南多肽分離填料
分離純化多肽的常用方法-分子排阻色譜 SEC 是利用多肽分子大小、形狀差異來分離純化多肽物質(zhì)，特別對(duì)一些較大的聚集態(tài)的分子更為方便，如人重組生長（hgH）的分離，不同結(jié)構(gòu)、構(gòu)型的GH 在SEC 柱上分離行為完全不同，從而可分離不同構(gòu)型或在氨基酸序列上有微小差異的變異體，利用SEC 研究修飾化的PEG 的分離方法，此PEC 具有半衰期長、作用強(qiáng)的特點(diǎn)。一些分子量較大的肽或蛋白均可利用此法分離分析。 分離純化多肽的常用方法--離子交換色譜 IEXC 可在中性條件下，利用多肽的帶電性不同分離純化具有生物活性的多肽。其可分為陽離子柱與陰離子柱兩大類，還有一些新型樹脂，如大孔型樹脂、均孔型樹脂、離子交換纖維素、葡聚糖凝膠、瓊脂糖凝膠樹脂等。在多肽類物質(zhì)的分離分析研究中，對(duì)多肽的性質(zhì)、洗脫劑、洗脫條件的研究較多，不同的多肽分離條件有所不同，特別是洗脫劑的離子強(qiáng)度、鹽濃度等對(duì)純化影響較大。Wu 等報(bào)道利用離子交換柱層析法，探討分離牛碳酸酐異構(gòu)體和牛血清白蛋白、雞血清白蛋白酶的提取條件，獲得了有價(jià)值的數(shù)據(jù)供今后此類物質(zhì)分離研究。濟(jì)南多肽分離填料
分離純化多肽的常用方法-疏水作用色譜 HIC 是利用多肽中含有疏水基因，可與固定相之間產(chǎn)生疏水作用而達(dá)到分離分析的目的，其比RP-GPLC 具有較少使多肽變性的特點(diǎn)。利用GIC 分離生產(chǎn)（GH）產(chǎn)品的結(jié)構(gòu)與活性比EP-GPLC 分離的要穩(wěn)定，活性較穩(wěn)定。Geng 等利用HIC 柱的低變性特點(diǎn)，將大腸桿菌表達(dá)出的經(jīng)鹽酸胍乙啶變性得到人重組干擾素-γ。通過HIC 柱純化、折疊出高生物活性的產(chǎn)品。不同人尿表皮生長因子（EGF）也利用HIC 純化到了，均具有良好的生物活性。HIC 可將未經(jīng)離子交換柱的樣品純化。而RP-HPLC 則不能達(dá)到這一要求。
分離純化多肽的常用方法-置換色譜 HPDC 是利用小分子置換劑來交換色譜柱上的樣品，從而達(dá)到分離的目的。它具有分離組分含量較少成分的特性。利用HPDC 鑒定分離了低于總量1% 組分的活性人重組生長（rHG ）。在研究非毒**換劑時(shí)Jayarama 發(fā)現(xiàn)化葡萄糖（Detran Sulfate，DS）是對(duì)β 乳球蛋白A 和B 的良好置換劑，一般DS 的相對(duì)分子質(zhì)量為1×104 和4×104 **宜。研究表明置換劑的相對(duì)分子質(zhì)量越低，越易于與固定相結(jié)合，因此在分離相對(duì)分子質(zhì)量小的多肽時(shí)，需要更小的置換劑才能將其置換純化出來。
分離純化多肽的常用方法-膜蛋白色譜 CMP+分離強(qiáng)蔬水性蛋白、多肽混合物的層析系統(tǒng)，一般有去垢劑（如SDS）溶解膜蛋白后形成SDS-融膜蛋白，并由羥基磷灰石為固定相的柱子分離純化。羥基磷灰石柱具有陰離子磷酸基團(tuán)（P-端），又具有陽離子鈣（C-端），與固定相結(jié)合主要決定于膜蛋白的大小、SDS 結(jié)合量有關(guān)。利用原子散射法研究cAMP的分離機(jī)制發(fā)現(xiàn)，樣品與SDS 結(jié)合后在離子交換柱上存在SDS 分子、帶電荷氨基酸與固定相中帶電離子間的交換，從而達(dá)到分級(jí)分離的目的。廣州多肽分離填料銷售廠家
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多肽是α－氨基酸以肽鍵連接在一起而形成的化合物，是蛋白質(zhì)水解的中間產(chǎn)物。由兩個(gè)氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫做二肽，同理類推還有三肽、四肽、五肽等。通常由10~100個(gè)氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽。 肽(peptide)是α－氨基酸以肽鍵連接在一起而形成的化合物，它也是蛋白質(zhì)水解的中間產(chǎn)物。 一般肽中含有的氨基酸的數(shù)目為二到九,根據(jù)肽中氨基酸的數(shù)量的不同,肽有多種不同的稱呼：由兩個(gè)氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫做二肽，同理類推還有三肽、四肽、五肽等，一直到九肽。通常由10~100個(gè)氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽，它們的分子量低于10,000Da（Dalton，道爾頓），能透過半透膜，不被三氯乙酸所沉淀。也有文獻(xiàn)把由2~10個(gè)氨基酸組成的肽稱為寡肽（小分子肽）；10~50個(gè)氨基酸組成的肽稱為多肽；由50個(gè)以上的氨基酸組成的肽就稱為蛋白質(zhì)，換言之，蛋白質(zhì)有時(shí)也被稱為多肽。多肽也簡稱為肽，是20世紀(jì)被發(fā)現(xiàn)的。濟(jì)南多肽分離填料
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